Aide memoire de toute la biochimie by Heinz Weinman

By Heinz Weinman

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Le processus de reploiement des protéines s’effectue grâce à la stabilisation progressive d’intermédiaires. Une chaîne polypeptidique se condense d’abord en un globule fondu qui possède l’essentiel de la structure secondaire, mais pas la structure tertiaire ; ce dernier évolue ensuite vers la conformation native de la protéine. 4B) qui constituent la composante la plus importante de la force qui dirige le reploiement des protéines. Les protéines sont plus stables en milieu aqueux lorsque leurs résidus aminoacide hydrophobes sont dissimulés à l’intérieur de la protéine que lorsqu’ils sont solvatés par l’eau.

Les protéines sont plus stables en milieu aqueux lorsque leurs résidus aminoacide hydrophobes sont dissimulés à l’intérieur de la protéine que lorsqu’ils sont solvatés par l’eau. 4 (B) (A) I K D S + H3N G D I M L W G Y F F D M I L OOC F G S M I D F D environnement. 4A). La chaîne principale est constituée par les enchaînements –Ca–CO–NH–Ca– où les groupes CO et NH sont polaires et hydrophiles. Ces derniers perdent leur caractère polaire et leur hydrophilie lorsqu’ils sont unis par les liaisons hydrogène au sein des structures secondaires en hélice ou en feuillet plissé qui jouent donc, à ce niveau, un rôle essentiel dans la formation du core hydrophobe.

Les protéines transmembranaires polytopiques, telles que les transporteurs, en possèdent plusieurs. La structure secondaire des segments protéiques traversant une membrane est presque toujours une hélice a d’environ 20 résidus aminoacide qui se trouvent dans un environnement non polaire. Les hélices transmembranaires doivent donc être constituées pour l’essentiel de résidus apolaires ou polaires non chargés hydrophobes, tels que les mettent en évidence les courbes d’hydropathie. Elles peuvent cependant inclure quelques résidus chargés qui contribuent de façon essentielle au maintien de leur structure ou à l’accomplissement de leur fonction.

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